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HEMO

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  • Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro.
  • La ictericia en adultos es típicamente una señal que indica la presencia de enfermedades subyacentes relacionadas con un metabolismo anormal del hemo, disfunción del hígado u obstrucción del tracto biliar.
  • No todas las porfirinas contienen hierro, pero una fracción sustancial de las metaloproteínas que contienen el núcleo porfirina, poseen el grupo hemo como grupo prostético; estas proteínas se conocen como hemoproteínas.
  • Las porfirias son un grupo heterogéneo de enfermedades metabólicas, generalmente hereditarias, ocasionadas por un déficit de las enzimas que intervienen en la biosíntesis del grupo hemo (componente de la hemoglobina, parte esencial de los glóbulos rojos).
  • Las hemoproteínas, también llamadas hemeproteínas o haemproteínas; son metaloproteínas que poseen un grupo prostético hemo, el cual está unido permanentemente con enlaces covalentes y no covalente a las cadenas de la proteína y están presentes en una gran cantidad de organismos.
  • Al tratarse de una mezcla de hidrógeno y monóxido de carbono (CO), el gas es muy tóxico, pues el monóxido de carbono sustituye al oxígeno en la hemoglobina de la sangre de forma muy eficaz, ya que tiene una afinidad por el grupo hemo doscientas cincuenta veces mayor que el oxígeno.
  • Una de las características más notables de estas bacterias lactobacillales es la incapacidad de sintetizar moléculas del grupo hemo y es por esta razón por la que se inhiben en presencia de oxígeno.
  • Se trata de metaloporfirinas (proteínas que tienen un anillo compuesto de 4 pirroles, llamado porfirina, que encierra un átomo metálico por enlaces coordinados), del tipo hemo, es decir, es el hierro, cuyo estado de oxidación varía de +3 a +2, el que forma parte del anillo.
  • Los pirroles son piezas para formar compuestos de anillos aromáticos más largos, incluyendo las porfirinas de hemo, las clorinas y bacterioclorinas, de clorofilas y el anillo de corrina.
  • La porción hemo de la hemoglobina contiene peroxidasa y cataliza la oxidación del ácido guayacónico.
  • Se forma por descomposición de la hemoglobina en la globina y el grupo hemo, y posteriormente de este en hemosiderina y biliverdina.
  • Cada una de las cuatro subunidades de la hemoglobina contiene un grupo prostético llamado grupo hemo, que puede fijar una molécula de oxígeno.
  • Esta reacción requiere la presencia de flavín mononucleótido, flavín adenín dinucleótido, nicotinamida adenina dinucleótido fosfato, tetrahidrobiopterina, además de la participación del grupo hemo y la calmodulina.
  • Tiene unas 220 veces más afinidad por el grupo hemo de la hemoglobina que el oxígeno, formando una molécula específica, la carboxihemoglobina, disminuyendo la concentración de oxihemoglobina, y con ello, la difusión de oxígeno a los tejidos sistémicos.
  • La porción de globina de la hemoglobina es separada del grupo hemo y descompuesta en aminoácidos que pueden volver a utilizarse para la síntesis de proteínas.
  • El hierro asociado al grupo hemo que se encuentra en la hemoglobina de los eritrocitos (60 a 70%, es decir, entre dos y tres gramos); en la mioglobina de los músculos (10%, o alrededor de 300 miligramos); y en diversas enzimas, como catalasas, peroxidasas y citocromos.
  • El dominio mayor consiste en hojas β antiparalelas y un pequeño péptido que enlaza un grupo hemo que forma una estructura de tres capas.
  • Se trata de una proteína monomérica, es decir con un solo polipéptido; unido a esta estructura hay un grupo prostético constituido por un hemo C, es decir, una protoporfirina IX con un ion de hierro coordinado.
  • La enzima es secretada al exterior de la célula y necesita de dos iones calcio y un grupo hemo B (hierro-protoporfirina IX) por cada subunidad.
  • La enzima es secretada al exterior de la célula y necesita de dos iones calcio y un grupo hemo B (hierro-protoporfirina IX) por cada subunidad.


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