Definition & Betydelse | Tyska ordet TRYPSIN

Definition av TRYPSIN

1. (kemi) trypsin

Exempel på hur man kan använda TRYPSIN i en mening

• Weiterhin isolierte und kristallisierte Northrop das Pepsinogen (das Proenzym des Pepsins), das Trypsin, das Chymotrypsin und die Carboxypeptidase.
• Es ist benannt nach den Verdauungsenzymen Trypsin, mit deren Hilfe es aus dem Protein Casein isoliert wurde.
• Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Verdauungsenzyme, die im Dünndarm Proteine zersetzen und zu den Peptidasen zählen: Trypsin-1 (kationisches Trypsin, zwei Drittel), Trypsin-2 (anionisches Trypsin, etwa ein Drittel) und Trypsin-3 (Mesotrypsin, wenige Prozent).
• Durch proteolytische Prozesse im Magen der Verdauungsenzyme Pepsin und Trypsin wird das Vitamin zersetzt.
• Die Spaltung von Chymotrypsinogen in drei Untereinheiten erfolgt durch Trypsin im Dünndarm, der Zusammenbau der Untereinheiten wandelt es zur aktiven Form (Chymotrypsin) um.
• Beide sind Metalloproteasen, die aus ihren Vorstufen (Procarboxypeptidasen) durch Trypsin mittels limitierter Proteolyse entstehen und Proteine endständig angreifen (Exopeptidasen).
• In der Bauchspeicheldrüse verhindert die limitierte Proteolyse die Selbstverdauung des Organs, indem die inaktive Vorstufe Trypsinogen erst durch die Enteropeptidase der Dünndarmschleimhaut zum eiweißspaltenden Enzym Trypsin überführt wird.
• Zu den Serinproteasen gehören die Verdauungsenzyme Trypsin, Chymotrypsin, Elastase sowie Plasmin und Thrombin, die beide eine entscheidende Rolle in der Blutgerinnung einnehmen, schließlich auch die von cytotoxischen T-Zellen zur Abtötung infizierter oder entarteter Körperzellen eingesetzten Granzyme.
• PMSF inhibiert vor allem Serin-Proteasen (Chymotrypsin, Trypsin und Thrombin), indem es irreversibel an das aktive Serin bindet, sowie die Cystein-Protease Papain, aber auch die Acetylcholinesterase von Säugetieren, allerdings weniger effektiv als DFP.
• Enzymatische Verfahren bedienen sich der Auflösung organischen Materials durch Enzyme wie Trypsin, Papain, Pepsin, Biozym SE (eine Kombination aus Amylase und Protease) und verschiedenen Waschmitteln.
• Da Trypsinogen und Trypsin relativ schnell über die Niere ausgeschieden werden, ist die Serumhalbwertzeit der TLI recht kurz, was zu einer Limitierung im Hinblick auf die diagnostische Aussagekraft des Tests beim Vorliegen einer Pankreatitis vor allem im Vergleich zum PLI-Test führt.
• Das Grundprinzip ist die Umkehrung der durch Proteasen wie Trypsin katalysierten Peptidspaltung und somit die Verwendung der Proteasen zur Peptidsynthese.
• Franz Thomas gefunden hatte und das ab 1907 den wegen seines Gehaltes an Trypsin in der Gerberei als Beizmittel verwendeten Hundekot ersetzte.
• Es wird mit anderen Verdauungsenzymen, wie beispielsweise der Alpha-Amylase, der Lipase, Trypsin und Phospholipasen von der Bauchspeicheldrüse in den Dünndarm abgegeben.
• Kunitz-Domänen sind Proteasen hemmende Proteindomänen von Protease-Inhibitoren des Kunitz-Typs, wie beispielsweise dem Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI, Aprotinin), dem Tissue Factor Pathway Inhibitor (TFPI), dem Alzheimer Amyloid β-Protein Precursor (APPI) und dem Inter-α-Trypsin Inhibitor.
• Dort verbleibt die Flüssigkeit für einen festgelegten Zeitraum (eine Minute) und nimmt dabei die sezernierten Antikörper (IgE) und Immunmediatoren (ECP, Trypsin, TNF und andere) der Darmschleimhaut auf.
• Dieses diente zum einen als Medikament bei Verdauungsbeschwerden und ersetzte zum anderen ab 1907 als Beizmittel den auf Grund seines Gehaltes an Trypsin in Gerbereien verwendeten Hundekot.
• Bei diesem Verfahren wird ein noch unbekanntes Protein zunächst, meist mit der Protease Trypsin über einen In-Gel-Verdau, in kleinere Peptide verdaut, deren absolute Massen sehr genau mit einem Massenspektrometer, wie ein MALDI-TOF oder ein ESI-MS, gemessen werden können.
• Um Fehler zu minimieren, verdaut man die zu untersuchenden Substanzen mit Protease (meist Trypsin) und unterzieht sie einer Avidin-Affinitätschromatographie, um die mit Isotopen ummantelten Peptide zu isolieren.
• Mit Hugh Huffman widerlegte er die damalige Ansicht, dass die Proteinsynthese im Körper der Umkehrprozess der Wirkung proteolytischer Enzyme wie Pepsin oder Trypsin ist.

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